Neanche l’uovo sodo è ormai più una certezza. E non lo è più da quando un gruppo di ricercatori ha pubblicato sulla rivista scientifica ChemBioChem, gli importanti risultati della propria ricerca. Lo studio mostra come sia possibile invertire il processo di cottura dell’albume di un uovo, cosa che fino ad oggi non si pensava possibile.
I ricercatori della UC Irvine (University of California-Irvine) insieme ad alcuni colleghi australiani hanno scoperto il modo per “unboil an hen egg” cioè per “desodare” (concedetemi il termine!) un uovo di gallina. O meglio, una parte di esso, l’albume. Questa scoperta, che certamente non cambierà il vostro modo di cucinare e vivere la cucina, è meno inutile di quello che sembra. Infatti, potrebbe portare ad una riduzione consistente dei costi nella produzione di anticorpi utilizzati per diversi tipi di terapie, comprese quelle anti-cancro, e in generale in tanti altri campi dell’industria biotecnologica che ha un giro di affari mondiale di circa 160 miliardi di dollari.
Se agli occhi dei più questo lavoro può far pensare ad una colossale perdita di tempo e di denaro, per gli addetti ai lavori esso rappresenta una nuova frontiera nel campo dell’espressione di proteine ricombinanti (cioè di proteine di una specie, solitamente proteine umane, in sistemi di espressione quali ad esempio cellule del battere Escherichia coli). Molto semplicemente le proteine sono macromolecole costiutite da lunghe catene di aminoacidi che per poter espletare i loro diversi ruoli biologici (enzimi, anticorpi, recettori, trasportatori etc. etc.) devono assumere una conformazione tridimensionale specifica e definita. Questo processo si chiama “folding”, cioè “ripiegamento”. Quando si cerca di esprimere e produrre proteine ricombinanti in laboratorio molto spesso capita che queste si ripieghino in modo errato diventando così inattive e non funzionanti. Per i ricercatori significa perdere non solo tempo e denaro ma anche materiale biologico che non può venir più utilizzato.
Esistono già procedure in grado di “salvare” le proteine non funzionanti riportandole alla forma non ripiegata ma queste impiegano come minimo 4 giorni di lavoro. La ricerca del gruppo del Prof. Gregory Weiss è partita proprio con l’obiettivo di trovare una soluzione al problema delle proteine denaturate che fosse meno dispendiosa e più rapida (quasi di 1000 volte!). I ricercatori americani hanno dichiarato infatti che il loro intento non era quello di studiare il processo di coagulazione delle proteine che avviene durante la cottura dell’albume di un uovo ma di dimostrare quanto potente sia il metodo da loro elaborato utilizzando proprio tale processo che si riteneva appunto irreversibile.
Per fugare ogni dubbio sullo stato di cottura dell’albume, i ricercatori hanno bollito le uova per 20 minuti a 90°C, un tempo molto più che sufficiente per permettere alle proteine di assumere delle conformazioni ingarbugliate e inattive. Ed in particolare fra le varie proteine presenti nell’albume, il loro target è stato il lisozima, un enzima con proprietà battericide. Dopo la bollitura le uova sono state trattate con urea (un prodotto di scarto del nostro metabolismo e di molti organismi) che ha riportato l’albume allo stato liquido. Lo step finale è stato passare la soluzione in un’apparecchiatura chiamata “vortex fluid device” che applica uno sforzo di taglio e che induce le proteine prima ad assumere una conformazione lineare e poi a ripiegarsi nella loro conformazione biologica attiva.
Dopo la pubblicazione del loro lavoro, i ricercatori della UCI hanno richiesto il brevetto del loro metodo e le premesse perché esso possa essere utilizzato nell’industria biotecnologica (dalla produzione di farmaci a quella di cibo, ad esempio di formaggio) sono molto buone.
Un sorriso che neanche più l’uovo sodo è quello di una volta,
D.
Image Credit: Steve Zylius/ UC Irvine
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